Arildiakrilfosfataza

Arildialkilfosfataza (3.1.8.1) ili organofosfohidrolaza, fosfotriesteraza i paraokson hidrolaza) je enzim koji hidrolizira organofosfate:

Arildialkilfosfataza
Identifikatori
EC broj3.1.8.1
CAS broj117698-12-1
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA unos
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG unos
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
PDB struktureRCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
Ontologija genaAmiGO / QuickGO
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini
Familija fosfotriesteraza
Identifikatori
SimbolPTE
PfamPF02126
InterProIPR001559
PROSITEPDOC01026
SCOP21dpm / SCOPe / SUPFAM
Dostupne proteinske strukture:
Pfam  strukture / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumsažetak strukture
PDB1bf6B:2-292 1i0dB:44-359 1i0bB:44-359

1jgmA:44-359 1ez2A:44-359 1dpmA:44-359 1pscA:44-359 1eywA:44-359 1hzyB:44-359 1qw7A:44-359 1pta :44-359 1p6cA:44-359 1p6bA:44-359 2d2hA:43-358 2d2jA:43-358

2d2gA:43-358
aril dialkil fosfat + H2O dialkil fosfat + aril alkohol.

Dakle, dvije podloge ovog enzima su arildialkilfosfat i voda, a njegova dva proizvoda su dialkilfosfat i aril alkohol.

Struktura

uredi

Arildialkilfosfataza pripada porodici enzima koji u svom središtu imaju aktivno mjesto sa binuklearnim metalom cinkom. Dva jona cinka koordiniraju šest različitih ostataka, od kojih su svih šest histidini.[1][2]

Funkcija

uredi

Bakterije kao što su Pseudomonas diminuta imaju plasmide koji nose [[[gen]] za arildialkilfosfatazu (3.1.8.1). Ovaj enzim je privukao interes zbog svog potencijala za upotrebu u detoksikaciji hemijskog otpada i bojnih otrova i njegove sposobnosti da rastvore poljoprivredne pesticide kao što je paration. Djeluje posebno na sintetičke organofosfatne triestre i fosforofluoridate. Izgleda da nemaju podloge koja se javlja u prirodi i možda su zato optimalno razvijani i primjenjuju se kod izrade paraoksona.[3][4]

Reference

uredi
  1. ^ Scanlan TS, Reid RC (1995). "Evolution in action". Chem. Biol. 2 (2): 71–75. doi:10.1016/1074-5521(95)90278-3. PMID 9383406.
  2. ^ Fletterick RJ, Buchbinder JL, Stephenson RC, Dresser MJ, Pitera JW, Scanlan TS (1998). "Biochemical characterization and crystallographic structure of an Escherichia coli protein from the phosphotriesterase gene family". Biochemistry. 37 (15): 5096–5106. doi:10.1021/bi971707. PMID 9548740.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  3. ^ Aldridge WN (1953). "Serum esterases. 1. Two types of esterase (A and B) hydrolysing p-nitrophenyl acetate, propionate and butyrate, and a method for their determination". Biochem. J. 53 (1): 110–7. PMC 1198110. PMID 13032041.
  4. ^ Bosmann HB (1972). "Membrane marker enzymes. Characterization of an arylesterase of guinea pig cerebral cortex utilizing p-nitrophenyl acetate as substrate". Biochim. Biophys. Acta. 276 (1): 180–91. doi:10.1016/0005-2744(72)90019-8. PMID 5047702..

Vanjski linkovi

uredi