alpha-Glucosidase
Apparence
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α-Glucosidase
N° EC | EC |
---|---|
N° CAS |
IUBMB | Entrée IUBMB |
---|---|
IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
![](http://178.128.105.246/cars-http-upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/d/d4/Glykogen.svg/250px-Glykogen.svg.png)
![](http://178.128.105.246/cars-http-upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fa/Maltose_structure.svg/250px-Maltose_structure.svg.png)
Une α-glucosidase est une glycoside hydrolase qui agit sur les liaisons α-1→4[2], ce qui la différencie de la ß-glucosidase. Le terme maltase, qui concerne les enzymes catalysant l'hydrolyse du maltose, est souvent considéré comme équivalent.
Sont incluses dans cette famille:
L'α-glucosidase est un bon marqueur biochimique de l'activité épididymaire avec la carnitine.
Son déficit est caractéristique de la glycogénose de type 2 (Maladie de Pompe ).
Les inhibiteurs de l'alpha-glucosidase sont des médicaments utilisés dans le diabète de type 2 inhibant cette enzyme. Le plus utilisé de cette classe pharmacologique est l'acarbose.
Notes et références
[modifier | modifier le code]- (en) Heidi A. Ernst, Leila Lo Leggio, Martin Willemoës, Gordon Leonard, Paul Blum et Sine Larsen, « Structure of the Sulfolobus solfataricus α-Glucosidase: Implications for Domain Conservation and Substrate Recognition in GH31 », Journal of Molecular Biology, vol. 358, no 4, , p. 1106-1124 (PMID 16580018, DOI 10.1016/j.jmb.2006.02.056, lire en ligne)
- (en) MeSH alpha-Glucosidases