Pereiti prie turinio

Baltymai

Straipsnis iš Vikipedijos, laisvosios enciklopedijos.
(Nukreipta iš puslapio Baltymas)
Mioglobino trimatė struktūra

Baltymai – stambiamolekuliai organiniai junginiai (makromolekulės), sudaryti iš α‑aminorūgščių liekanų, sujungtų peptidiniu (kovalentiniu) ryšiu.[1] Baltymai įeina į ląstelių ir audinių sudėtį, jų pagalba formuojami ląstelių ir audinių griaučiai, reguliuojama normali organizmo veikla, kovojama su infekcijomis, atliekamos sudėtingos cheminės reakcijos ir kita.

Baltymų sandara

[redaguoti | redaguoti vikitekstą]

Baltymai yra labai plačiai išplitę gyvoje gamtoje ir sudaro gyvybės pagrindą. Fiziologiniu požiūriu baltymai yra svarbiausi natūralūs stambiamolekuliniai junginiai, nors DNR, sauganti genus, taip pat yra natūralus gigantiškas polimeras. Baltymų sandara yra labai paini ir jų struktūrinių variantų skaičius nepaprastai didelis. Pavyzdžiui, pagal savo struktūrą baltymų yra fibrilinių, globulinių, elastingų, tirpių ir netirpių, kristalinių bei amorfinių.

Tačiau visiems baltymams yra būdingos šios savybės:

  • makromolekulės sudarytos beveik vien tik iš α – aminorūgščių liekanų, kurios tarpusavyje susijungę peptidinėmis jungtimis.
  • baltymų makromolekulės sudarytos beveik vien tik iš L optinės konfigūracijos aminorūgščių.

(Šios dvi savybės siejasi tokiu būdu, kad visos į baltymų sudėtį įeinančios aminorūgštys pradinėse stadijose yra gaminamos iš to paties šablono, panaudojant tuos pačius fermentus, todėl bendra alfa ir L konfigūracija labai apsimokėjo ir evoliucijos eigoje įsitvirtino aminorūgščių sintezėje.)

Visos aminorūgštys (išimtį sudaro glicinas), kurios gaunamos suhidrolizavus baltymus, yra optiškai aktyvūs junginiai. Atskiri baltymai tesiskiria vienas nuo kito sudarančiomis juos aminorūgštimis ir tų aminorūgščių tarpusavio jungimosi tvarka (pirmine baltymo struktūra), kas nulemia ir skirtingas aukštesnes tokios makromolekulės struktūras (antrinę, tretinę).

Nustatyta, kad baltymus sudaro iš viso apie 20 skirtingų aminorūgščių, kurios turi po dvi, tris arba daugiau funkcinių grupių. Todėl polipeptidinės makromolekulės gali būti šakotos, tačiau gamtoje tai sutinkama ypatingai retai.

Baltymų makromolekulės pagrindą sudaro aminorūgštys NH2 – CH(R)COOH, kurios susijungusios tarpusavyje peptidiniais – CO – NH – ryšiais, o jose radikalas R yra labai įvairus. Be peptidinių ryšių, baltymuose dar rasta disulfidinių (S – S) ryšių tarp atskirų cisteino likučių, ir tai daro esminį skirtumą tarp polipeptido ir baltymo. Baltymo molekulėje taip pat dažnai randami metalo jonai, chelatuoti neigiamai įkrautomis aminorūgščių liekanomis (gliutamato, aspartato), taip pat didesni cheminiai junginiai, tokie kaip vitaminai arba lipidiniai inkarai. Baltymų makromolekulės gali kontaktuoti viena su kita bei su kitomis makromolekulėmis, dažnai sudarydamos itin painios struktūros stambiamolekulius kompleksus. Tokie kontaktai pagrįsti daugybe silpnų sąveikų tarp dviejų skirtingų molekulių paviršių, kurie vienas kitą atitinka kaip raktas spyną.

Kai kurios medžiagos baltymus iš jų tirpalų nusėsdina arba koagaliuoja. Nusėsdinimas gali būti grįžtamas arba negrįžtamas, t. y. nusėsdinta medžiaga gali dar ištirpti arba virsti netirpia. Virinami baltymai, o ypač kai dar į tirpalą pridedama acto rūgšties arba elektrolitų, negrįžtamai koaguliuoja. Negrįžtamą baltymų koaguliaciją sukelia taip pat mineralinės rūgštys, pikrino rūgštis ir taninas. Veikiami etanolio ir acetono, nusėsdinti baltymai išlieka tirpūs vandenyje.

Cheminiu požiūriu baltymai yra polielektrolitai. Fiziologinėmis sąlygomis jie nėra linkę sudaryti agregatus, tačiau dėl vienokių ar kitokių priežasčių praradę savo biologinį aktyvumą jie savaime agreguojasi ir koaguliuoja.

Baltymai pagal jų makramolekulių formą skirstomi į dvi grupes: globulinius ir fibrilinius baltymus.

Globuliniai baltymai

[redaguoti | redaguoti vikitekstą]

Globulinius baltymus sudaro kamuolinės makromolekulės – globulės. Tokio tipo baltymų pavyzdžiu galėtų būti albuminai, globulinai, hemoglobinas bei mioglobinas. Išvados apie šių baltymų makromolekulių formą padarytos, remiantis rentgenografiniais, viskozimetriniais, osmometriniais ir elektronmikroskopiniais tyrimo metodais.

Globuliniai baltymai daugiausia yra tirpūs vandenyje, juose yra daug į globulės išorę nukreiptų hidrofilinių grupių.

Fibriliniai baltymai

[redaguoti | redaguoti vikitekstą]

Fibriliniams baltymams priskiriami tie baltymai, kurių makromolekulės yra ištęstos linijinės formos arba lengvai jungiasi tarpusavy, sudarydamos pluoštines struktūras. Tai daugiausia netirpios vandenyje ir druskų tirpaluose medžiagos. Fibriliniuose baltymuose polipeptidinės grandinės sudaro kuokštus, kuriuose makromolekulės grandinės kryptimi yra orentuotos viena kitos atžvilgiu. Šiai baltymų grupei priskiriamas keratinas, miozinas, fibrinas, fibrinogenas, šilko fibroinas, kolagenas, želatina, gliuteinas ir kt. Rengenografiškai nustatyta, jog dauguma šių polipeptidinių grandinių suvytos į spiralę taip, kad spiralės viduryje kiekvienas aminorūgšties likutis su kitu aminorūgšties likučiu susijungęs vandeniline jungtimi.

Fiziologiškai aktyvūs baltymai

[redaguoti | redaguoti vikitekstą]

Šios grupės baltymams priskiriamos šios medžiagos: proteohormonai (insulinas, kurio struktūrą 1952 m. nustatė F. Zangeris), toksinai (toksalbuminas, gyvačių nuodai, bakterijų toksinai) ir antikūniai.

Baltymų funkcijos

[redaguoti | redaguoti vikitekstą]
  • Struktūrinė funkcija. Kolagenas yra jungiamojo audinio tarpląstelinė medžiaga. Baltymai yra membranų, neląstelinio matrikso ir citoskeleto struktūros elementai, sausgyslių ir kremzlių sudedamoji dalis. Keratinas – odos, nagų, plaukų, plunksnų pagrindas.
  • Apsauginė funkcija. Kraujo baltymas fibrinogenas dalyvauja kraujo krešėjimo procese ir apsaugo organizmą nuo nukraujavimo. Patekus į organizmą svetimų medžiagų, susidaro specialūs imuniniai baltymai antikūnai ir jas neutralizuoja. Taip pat baltymas lizocimas ardo bakterijų sieneles, todėl į bakterijų vidų difunduojantis vanduo suplėšo plazminę membraną ir bakterijos žūsta.
  • Medžiagų pernašos funkcija. Baltymas hemoglobinas transportuoja deguonį stuburinių kraujyje.
  • Katalizinė funkcija. Ląstelėse cheminių reakcijų eigą spartina baltyminiai katalizatoriai, vadinami fermentais.
  • Signalinė funkcija. Išorinėje ląstelės membranoje yra baltymų molekulių, kurios sugeba keisti savo tretinę struktūrą, reaguodamas į išorinius dirgiklius, kaip temperatūra, pH pokyčiai, šviesa.

Kitoks baltymų funkcijų skirstymas

[redaguoti | redaguoti vikitekstą]
  • Katalizinė – paminėta aukščiau
  • Rezervinė – kai kurie baltymai yra aminorūgščių rezervas kiaušiniuose, piene, sėklų endosperme ar sėklaskiltėse
  • Sandėlinė – baltymai prisijungia ir laiko tam tikrų elementų (deguonis, geležis, jodas) atomus (pvz., mioglobinas)
  • Pernašos – padeda organizme ar ląstelėje pernešti kai kuriuos junginius:
  • Mechaninė:
    • atraminė – sudaro tarpląstelinį matriksą, poepitelines pamatines membranas, branduolio pamušalą ir kt. (gijiniai (fibriliniai) ir sankabiniai baltymai)
    • variklinė – sukelia judėjimą (kinezinai, dineinai ir kt.)
  • Imuninė
  • Informacinė:
    • signalų pernaša skysčiuose – baltyminiai hormonai ir histohormonai
    • transmembraninė signalų pernaša – baltyminių hormonų receptoriai
    • baltymai kaip žymė
  • Energinė – visi baltymai gali būti skaidomi ir iš jų gaunama energija

Svarba mityboje ir šaltiniai

[redaguoti | redaguoti vikitekstą]

Baltymai yra svarbi mitybos dalis. Rekomenduojama, kad per dieną būtų suvalgoma 0,8 gramo baltymų vienam kilogramui svorio. Jeigu žmogus sveria 80 kg, tai jam būtų rekomenduojama suvalgyti 64 gramų baltymų per dieną.[2] Baltymai yra randami įvairiuose maisto produktuose skirtingais kiekiais.

Produktas Baltymų kiekis(g)
100 g produkto
Soja 30
Sūris 15-30
Mėsa 14-25
Žuvis 15-22
Žirniai 20
Kiaušinis 13-14
Duona 5-10
Pienas 3-4
Bulvės 1,2

Taip pat skaitykite

[redaguoti | redaguoti vikitekstą]
  1. baltymai(parengė Ramunė Dikčiūtė). Visuotinė lietuvių enciklopedija (tikrinta 2024-02-15).
  2. „Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrate, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids“. Institute of Medicine. 2002. Suarchyvuotas originalas 2007-02-12. Nuoroda tikrinta 2006-12-23.