Chymotrypsyna
Chymotrypsyna (EC 3.4.21.1[1]) – proteolityczny enzym trawienny, produkowany przez trzustkę (jako proenzym chymotrypsynogen) i wchodzący w skład soku trzustkowego. Jest uczynniany przez trypsynę. Wykazuje maksimum aktywności przy pH 8–9. Od trypsyny odróżnia go to, że nie powoduje krzepnięcia krwi.
Chymotrypsyna należy do hydrolaz i w jelicie cienkim trawi łańcuchy peptydowe białek. Hydrolizuje preferencyjnie wiązania peptydowe po karboksylowej stronie reszt aminokwasowych zawierających hydrofobowy łańcuch boczny (tryptofan, fenyloalanina, tyrozyna, leucyna), zwłaszcza aromatyczny[2][1].
Chymotrypsynogen, produkowany jako prekursorowy zymogen, jest polipeptydem złożonym z 245 reszt aminokwasowych. Proces aktywacji tego proenzymu polega na proteolitycznym wycięciu dwóch dipeptydów poprzez przecięcie wiązań Leu(13) i Arg(15) oraz Tyr(146) i Arg(148) przez trypsynę (a następnie inne uczynnione cząsteczki chymotrypsyny). Ostateczna czynna cząsteczka chymotrypsyny, która powstaje przez stabilizację cząsteczki przez połączenie 3 części przez 2 mostki dwusiarczkowe, określana jest jako α-chymotrypsyna.
Przypisy
edytuj- ↑ a b Enzyme entry: EC 3.4.21.1, [w:] Enzyme nomenclature database [online], SIB Swiss Institute of Bioinformatics (ang.).
- ↑ Steven W. Cotten, Evaluation of exocrine pancreatic function, [w:] William Clarke and Mark A. Marzinke (red.), Contemporary Practice in Clinical Chemistry, Elsevier, 2020, s. 573–585, DOI: 10.1016/b978-0-12-815499-1.00033-8, ISBN 978-0-12-815499-1 (ang.).