Penicylinaza
![](http://178.128.105.246/cars-http-upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/d/d2/Penicillinase_Application_V.2.png/600px-Penicillinase_Application_V.2.png)
Penicylinazy (EC 3.5.2) – grupa enzymów należących do beta-laktamaz, warunkujących oporność niektórych bakterii na naturalne penicyliny – benzylową oraz fenoksymetylową. Działa poprzez hydrolizę pierścienia beta-laktamowego.
Według klasyfikacji Karen Bush, enzymy tej grupy należą do klasy 2a[1].
Drobnoustroje najczęściej wytwarzające penicylinazę to Staphylococcus (Staphylococcus aureus), Bacillus (Bacillus cereus).
Enzym ten u bakterii Gram-dodatnich jest kodowany przez gen znajdujący się na plazmidzie, wyłącznie w obecności induktora (jakim jest często antybiotyk). U bakterii Gram ujemnych (Moraxella, Bacteroides) gen kodujący znajduje się na chromosomie, choć u nich większą rolę odgrywają enzymy o szerokim spektrum substratowym.
Spektrum substratowe penicylinaz jest wąskie, poza penicylinami naturalnymi inaktywują one w małym stopniu cefalosporyny I generacji, choć nie wiadomo czy ma to znaczenie kliniczne.
Penicylinazy są hamowane przez inhibitory beta-laktamaz (kwas klawulanowy, sulbaktam, tazobaktam).
Przypisy
[edytuj | edytuj kod]Bibliografia
[edytuj | edytuj kod]- Danuta Dzierżanowska: Antybiotykoterapia praktyczna. Bielsko-Biała: [Alfa]-Medica Press, 2008. ISBN 978-83-7522-013-1.