Vés al contingut

Calreticulina

De la Viquipèdia, l'enciclopèdia lliure
Infotaula de genCALR
Estructures disponibles
PDBCerca ortòloga: PDBe RCSB
Identificadors
ÀliesCALR, CRT, HEL-S-99n, RO, SSA, cC1qR, calreticulin
IDs externesOMIM: 109091   MGI: 88252   HomoloGene: 37911   GeneCards: CALR   OMA: CALR - orthologs
Ortòlegs
EspèciesHumàRatolí
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (ARNm)

NM_004343

NM_007591

RefSeq (proteïna)

NP_004334

NP_031617

Localització (UCSC)Chr 19: 12.94 – 12.94 MbChr 8: 85.57 – 85.57 Mb
Cerca a PubMed[3][4]
Wikidata
Veure/Editar HumàVeure/Editar Ratolí
Infotaula de proteïnaCalreticulina
Substànciaproteïna Modifica el valor a Wikidata
Identificadors
RefSeqNP_004334 Modifica el valor a Wikidata
P27797 Modifica el valor a Wikidata
PDB3POW, 2CLR, 3DOW i 3POS Modifica el valor a Wikidata

La calreticulina és una proteïna resident al reticle endoplasmàtic rugós. Es tracta d'una lectina (proteïna de reconeixement de glúcids) amb funció de xaperona, ja que ajuda al correcte plegament de les proteïnes. La calreticulina té una mida aproximada de 400 residus, i és l'homòloga soluble de la calnexina.[5] Té un domini de reconeixement de sucres similar al de la concanavalina A, i un domini amb el qual s'uneix a la proteïna ERp57.[6] La calreticulina requereix cations Ca2+ per al seu funcionament.

Funció

[modifica]

La funció de la calreticulina és retenir les proteïnes en procés de plegament al reticle endoplasmàtic rugós (RER), de forma que s'evita la seva degradació o el seu trasllat prematur a l'aparell de Golgi.[5] La calreticulina s'uneix a l'oligosacàrid monoglucosilat de les glicoproteïnes que no estan completament plegades. Mentrestant, la proteïna es comença a plegar. Aquí intervé les protein disulfur isomerases (PDI), com la ERp57,[7] que catalitzen la formació de ponts disulfur. Posteriorment, la proteïna es desprèn i s'elimina un residu de glucosa. Si està ben plegada, s'eliminaran 3 residus glucosil més i la proteïna serà transportada a l'aparell de Golgi. Si no, la proteïna glucosil-transferasa, que només reconeix proteïnes mal plegades, torna a afegir un residu de glucosa. D'aquesta forma, la calreticulina o la calnexina la poden tornar a reconèixer i el cicle comença de nou.[5][6]

Referències

[modifica]
  1. 1,0 1,1 1,2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000179218 - Ensembl, May 2017
  2. 2,0 2,1 2,2 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000003814Ensembl, May 2017
  3. «Human PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. «Mouse PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. 5,0 5,1 5,2 Voet, Donald; Voet, Judith G. BIOQUÍMICA (en castellà). 3ª edición. Buenos Aires: Editorial Médica Panamericana, 2006. ISBN 950-06-2301-3. 
  6. 6,0 6,1 Stryer, Lubert; Berg, Jeremy M.; Tymoczko, John L. BIOQUÍMICA (en castellà). 5ª edición. Barcelona: Editorial Reverté, S.A., 2003. ISBN 84-291-7584-9. 
  7. Oliver, Jason D.; et. al. «ERp57 Functions as a Subunit of Specific Complexes Formed with the ER Lectins Calreticulin and Calnexin». Molecular Biology of the Cell, 10, 1999, pàg. 2573-2582.