Vés al contingut

Perilipina

De la Viquipèdia, l'enciclopèdia lliure
Infotaula de genPLIN1
Identificadors
ÀliesPLIN1, FPLD4, PERI, PLIN, perilipin 1
IDs externesOMIM: 170290   MGI: 1890505   HomoloGene: 2001   GeneCards: PLIN1   OMA: PLIN1 - orthologs
Ortòlegs
EspèciesHumàRatolí
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (ARNm)

NM_001145311
NM_002666

NM_001113471
NM_175640

RefSeq (proteïna)

NP_001138783
NP_002657

NP_001106942
NP_783571

Localització (UCSC)Chr 15: 89.66 – 89.68 MbChr 7: 79.37 – 79.38 Mb
Cerca a PubMed[3][4]
Wikidata
Veure/Editar HumàVeure/Editar Ratolí
Infotaula de proteïnaPerilipina
Substànciaproteïna Modifica el valor a Wikidata
Identificadors
RefSeqNP_001138783, NP_002657 i XP_005254991 Modifica el valor a Wikidata
O60240 Modifica el valor a Wikidata

La perilipina és una proteïna present a la membrana de les gotes lipídiques dels adipòcits (o cèl·lules adiposes) i implicada en el metabolisme lipídic del teixit adipós.[5]

La perilipina juga un important paper en la mobilització i acumulació de greixos actuant com a capa protectora prevenint l'acció de les lipases, com la lipasa sensible a hormones (HSL), que hidrolitza els triacilglicèrids en glicerol i àcids grassos en el procés anomenat lipòlisi.

Es coneixen dues formes de Perilipina, la A i la B, resultants de splicing alternatiu. Les proteïnes resultants estarien formades per 517 aminoàcids (56.870 Da) i 422 aminoàcids (46.420 Da) respectivament i tindrien en comú 406 aminoàcids de la seqüència N-terminal.[6]

Regulació

[modifica]

Es tracta d'una fosfoproteïna regulada per fosforilació sota control hormonal.[7] La perilipina pot ser fosforilada en 6 residus de serina per l'enzim PKA (de l'anglès, protein kinase A) sota l'estímul de receptors ß-adrenèrgics.[6] La perilipina fosforilada experimenta canvis conformacionals, exposant els triacilglicèrids acumulats en les gotes lipídiques a l'acció de la lipasa HSL.

Referències

[modifica]
  1. 1,0 1,1 1,2 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000166819 - Ensembl, May 2017
  2. 2,0 2,1 2,2 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000030546Ensembl, May 2017
  3. «Human PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. «Mouse PubMed Reference:». National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. Blanchette-Mackie EJ, Dwyer NK, Barber T, Coxey RA, Takeda T, Rondinone CM, Theodorakis JL, Greenberg AS, Londos C. «[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7665999?ordinalpos=26&itool=EntrezSystem2.PEntrez.Pubmed.Pubmed_ResultsPanel.Pubmed_RVDocSum Perilipin is located on the surface layer of intracellular lipid droplets in adipocytes]». J Lipid Res., vol. 36, 6, 1995, pàg. 1211-1226.
  6. 6,0 6,1 Greenberg AS, Egan JJ, Wek SA, Moos MC Jr, Londos C, Kimmel AR. «Isolation of cDNAs for perilipins A and B: sequence and expression of lipid droplet-associated proteins of adipocytes. ». Proc Natl Acad Sci U S A., vol. 90, 24, 1993, pàg. 12035-12039.
  7. Greenberg AS, Egan JJ, Wek SA, Garty NB, Blanchette-Mackie EJ, Londos C. «Perilipin, a major hormonally regulated adipocyte-specific phosphoprotein associated with the periphery of lipid storage droplets.». J Biol Chem., vol. 266, 17, 1991, pàg. 11341-11346.