Proteina faldado
En biokemio kaj molekula biologio, proteinfaldado (proteina faldado) estas la procezo de spontanea faldado de polipeptidĉeno en unikan (naturan) spacan strukturon (la tielnomita terciara strukturo) [1]. Ĝi okazas dum kaj post la sintezo de la peptida ĉeno kaj estas antaŭkondiĉo por la senerara funkcio de la proteino. La faldado estas kaŭzita de la plej malgrandaj movoj de la solvmolekuloj (akvaj molekuloj) kaj de elektraj allogaj fortoj ene de la proteinmolekulo. Iuj proteinoj povas faldi ĝuste nur helpe de certaj enzimoj aŭ ĉaperonaj proteinoj [2].
Tiu biokemia procezo rezultas en tridimensia strukturo kreita en la proteino, post la tradukprocezo. Kiam proteino estas sintezita en la ĉelo de la ribosomo, ĝi troviĝas en sia primara strukturo, tio estas, kiel longa ĉeno de aminoacidoj sen difinita strukturo. En ĉi tiu stato la proteino estas neaktiva kaj por plenumi sian celon ĝi devas faldi, t.e. krei tridimensian strukturon. Ĉe la fino de faldado, la proteino estas en strukturo konata kiel la nativa stato (angle (Native state)), kaj havas terciaran aŭ kvaternaran strukturon, faldita en tridimensia strukturo [3].
Komprenado kaj stimulado de la proteina faldada procezo estis grava defio por komputa biologio ekde la malfruaj 1960-aj jaroj.
Referencoj
[redakti | redakti fonton]- ↑ Alberts, Bruce. (2002) “The Shape and Structure of Proteins”, Molecular Biology of the Cell; Fourth Edition. New York and London: Garland Science. ISBN 978-0-8153-3218-3.
- ↑ (July 1972) “The formation and stabilization of protein structure”, The Biochemical Journal 128 (4), p. 737–49. doi:10.1042/bj1280737.
- ↑ Berg, Jeremy M.. (2002) “3. Protein Structure and Function”, Biochemistry. San Francisco: W. H. Freeman. ISBN 978-0-7167-4684-3.