Saltar ao contido

Serina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Serina
Identificadores
Número CAS 56-45-1 (isómero L), 302-84-1, 312-84-5 (isómero D)
PubChem 617
ChemSpider 5736 (forma L), 597
UNII 452VLY9402
Número CE 206-130-6
DrugBank DB00133
ChEBI CHEBI:17115
ChEMBL CHEMBL11298
Ligando IUPHAR 726
Imaxes 3D Jmol Image 1
Propiedades[2]
Fórmula molecular C3H7NO3
Masa molar 105,09 g mol−1
Aspecto pos ou cristais brancos
Densidade 1,603 g/cm3 (22 °C)
Punto de fusión 246 °C descomponse
Solubilidade en auga soluble
Acidez (pKa) 2,21 (carboxilo), 9,15 (amino)[1]

Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa.
Fórmula da serina ionizada.

A serina (abreviadamente Ser ou S)[3] é un aminoácido coa fórmula HO2CCH(NH2)CH2OH. É un dos aminoácidos que forman parte das proteínas (proteinoxénico). Como na súa cadea lateral contén un grupo hidroxilo (-OH) clasifícase como aminoácido polar neutro.

Ocorrencia e biosíntese

[editar | editar a fonte]
(S)-Serina (á esquerda) e (R)-serina (á dereita) en forma zwitteriónica a pH neutro

A L-serina aparece nas proteínas naturais (aminoácido proteinoxénico). Os seus codóns son UCU, UCC, UCA, UCG, AGU e AGC. Non é un aminoácido esencial, xa que o noso metabolismo ten vías para sintetizalo a partir doutros metabolitos, como a glicina. A serina foi primeiramente obtida a partir da proteína da seda, rica neste compoñente, en 1865, e, precisamente, o seu nome deriva do latín sericum (seda).

A biosíntese da serina empeza coa oxidación do 3-fosfoglicerato a 3-fosfohidroxipiruvato e NADH. A aminación redutiva desta cetona seguida da hidrólise orixina serina. A serina hidroximetiltransferase cataliza a conversión reversible simultánea de L-serina a glicina (escisión retro-aldol) e 5,6,7,8-tetrahidrofolato a 5,10-metilenetetrahidrofolato (hidrólise).[4]

Tamén se pode orixinar serina de forma natural cando a luz ultravioleta ilumina xeo que conteña auga, metanol, cianuro de hidróxeno, e amoníaco, o que suxire que se pode orixinar facilmente en rexións frías do espazo exterior.[5]

Produción

[editar | editar a fonte]

Industrialmente, a L-serina prodúcese por fermentación, cunha produción estimada de 100-1000 toneladas anuais.[6] No laboratorio, pode prepararse serina racémica a partir de metil acrilato en varios pasos, como se ve na figura:[7]

Degradación

[editar | editar a fonte]

Na súa degradación oxidativa a serina orixina piruvato, que pode entrar na gliconeoxénese, polo que é un aminoácido glicoxénico.

Funcións biolóxicas

[editar | editar a fonte]

Metabólicas

[editar | editar a fonte]

A serina é importante no metabolismo porque participa na biosíntese de purinas e pirimidinas. Nas bacterias é o precursor de varios aminoácidos como a glicina e cisteína, e triptófano. Tamén é o precursor doutros numerosos metabolitos, como esfingolípidos e folato, que é o principal doante de grupos dun carbono nas biosínteses.

Síntese da cisteína a partir de serina. A cistationina beta sintase cataliza a reacción de arriba, que dá lugar a cistationina, e a cistationina gamma-liase a de abaixo.

Papel estrutural

[editar | editar a fonte]

A serina xoga un importante papel na función catalítica de moitos encimas. Forma parte do sitio activo da quimotripsina, tripsina, e moitos outros encimas. O denominado gas nervioso e moitas substancias usadas como insecticidas actúan combinándose cun residuo de serina no sitio activo da acetilcolina esterase, inhibindo o encima completamente.

Como compoñente das proteínas, a súa cadea lateral pode sufrir O-glicosilación.

É un dos tres residuos aminoácidos que son comunmente fosforilados polas quinases durante a transdución de sinais nos eucariotas. A serina fosforilada denomínase xeralmente fosfoserina.

As serina proteases son un tipo común de protease.

Sinalización

[editar | editar a fonte]

A D-serina, sintetizada no cerebro pola serina racemase a partir da L-serina (o seu enantiómero), funciona tanto como neurotransmisor coma gliotransmisor ao activar os receptores NMDA, capacitándoos para abrirse cando se unen ao glutamato. A D-serina é un potente agonista do sitio da glicina do receptor do glutamato de tipo NMDA. Para que se abra o receptor, deben unirse a el o glutamato e ou ben a glicina ou ben a D-serina. De feito, a D-serina é un agonista máis potente ca a propia glicina para unirse ao sitio da glicina do receptor NMDA. Ata tempos relativamente recentes pensábase que a D-serina só existía en bacterias; e foi o segundo D-aminoácido que se descubriu que existía de forma natural nos humanos, nos que está presente no cerebro funcionando como unha molécula sinalizadora (coñecíase xa a existencia nos humanos do D-aspartato). Se os D-aminoácidos tivesen sido descubertos antes nos seres humanos, o chamado sitio da glicina do receptor NMDA probablemente se chamaría hoxe sitio da D-serina.[8]

  1. Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.
  2. Weast, Robert C., ed. (1981). CRC Handbook of Chemistry and Physics (62nd ed.). Boca Raton, FL: CRC Press. p. C-512. ISBN 0-8493-0462-8.
  3. "Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides (IUPAC-IUB Recommendations 1983)", Pure Appl. Chem. 56 (5): 595–624, 1984, doi:10.1351/pac198456050595 .
  4. Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000), Principles of Biochemistry (3rd ed.), New York: W. H. Freeman, ISBN 1-57259-153-6 .
  5. Elsila Jamie E. , Dworkin Jason P.; et al. (2007). Mechanisms of Amino Acid Formation in Interstellar Ice Analogs. Astrophys. J. 660. pp. 911–18. doi:10.1086/513141. 
  6. Karlheinz Drauz, Ian Grayson, Axel Kleemann, Hans-Peter Krimmer, Wolfgang Leuchtenberger, Christoph Weckbecker (2005), "Amino Acids", Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, Weinheim: Wiley-VCH, doi:10.1002/14356007.a02_057.pub2
  7. Carter, Herbert E.; West, Harold D. (1940), "dl-Serine", Org. Synth. 20: 81, dl-Serine ; Coll. Vol. 3: 774 .
  8. Jean-Pierre M., Angèle T. P., Herman Wolosker , Roscoe O., Jr.; et al. (2000). d-Serine is an endogenous ligand for the glycine site of the N-methyl-d-aspartate receptor 97. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. pp. 4926–31. PMC 18334. PMID 10781100. doi:10.1073/pnas.97.9.4926. http://www.pnas.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=10781100.