Glikoproteiny
![](http://178.128.105.246/content-http-upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/ed/Glicoprotein.svg/220px-Glicoprotein.svg.png)
Glikoproteiny – białka zawierające wiązane kowalencyjnie, z reguły liczne, oligosacharydy o łańcuchu prostym, czasem rozgałęzionym, złożonym zwykle z 2-10 reszt monosacharydu (z reguły są zbudowane z N-acetyloheksozaminy, galaktozy lub mannozy, a rzadziej z glukozy). Dołączanie sacharydów następuje po pełnej syntezie łańcucha polipeptydowego w ramach tzw. modyfikacji potranslacyjnej (glikozylacja jest najpowszechniejszą formą modyfikacji potranslacyjnej[1]). Glikoproteiny są szeroko rozpowszechnione u roślin i zwierząt, gdzie stanowią składniki cieczy ustrojowych i białek błonowych. Głównymi przedstawicielami są liczne enzymy (np. hydrolaza acetylocholiny, glukoamylaza), hormony białkowe, białka surowicy (α-glikoproteina plazmy krwi), wszystkie przeciwciała i substancje grupowe krwi. Zawartość sacharydów w glikoproteinach waha się w granicach od 3% (albumina jaja) do 50% (albumina gruczołu podszczękowego). Podstawowa funkcja glikoprotein to ochrona przed proteolizą oraz zlepianie i "smarowanie" powierzchni faz. Są one również odpowiedzialne za rozpoznawanie ciał obcych (przeciwciała) oraz własnych specyficznie pasujących elementów, np. znamię słupka i powierzchnia pyłku u roślin, szczepy bakterii Rhizobium i powierzchnia korzenia (lektyny). Stanowią też podstawowy składnik substancji grupowych krwi oraz licznych receptorów występujących na powierzchni komórki.
Przykładowe glikoproteiny
[edytuj | edytuj kod]Zobacz też
[edytuj | edytuj kod]Przypisy
[edytuj | edytuj kod]- ↑ P.C. Turner: Biologia molekularna. Krótkie wykłady. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 1999, s. 12-13. ISBN 978-83-01-12928-6.
Bibliografia
[edytuj | edytuj kod]Jerzy Kączkowski: Podstawy biochemii. Warszawa: Wydawnictwa Naukowo-Techniczne, 2009. ISBN 978-83-204-3497-2.